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生物化学

出版社:华中科技大学出版社出版时间:2010-07-01
开本: 16开 页数: 291
本类榜单:自然科学销量榜
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生物化学 版权信息

生物化学 本书特色

《生物化学(供临床医学、护理、检验、麻醉、口腔、影像、药学等专业使用)》:教育部高职高专医学类及相关医学类教指委规划适合院校教学实际,突出针对性、适用性和实用性以“必需、够用”为原则,侧重临床实践与应用紧密围绕后续课程、执业资格考试标准和工作岗位需求紧扣精品课程建设目标,体现教学改革方向

生物化学 内容简介

本书是全国高职高专医药院校工学结合“十二五”规划教材。
本书内容的基本框架是生物大分子、物质代谢、基因信息传递和器官生化,共16章。本书根据*新教学改革的要求和理念,结合我国高职教育发展特点,根据相关教学大纲和执业考试大纲的要求编写而成。本书内容系统、全面,详略得当,图表丰富,体现“工学结合”、“工作过程导向”的思路,书中还增加了知识链接等内容,内容丰富而生动,有助于学生理论联系实践,提高学习兴趣。
本书适合高职高专临床医学、护理、检验、麻醉、口腔、影像、药学等专业使用。

生物化学 目录

**章 绪论
**节 生物化学的发展简史
第二节 生物化学研究的主要内容
第三节 生物化学与医学
第二章 蛋白质的结构与功能
**节 蛋白质的分子组成
第二节 蛋白质的分子结构
第三节 蛋白质的结构与功能的关系
第四节 蛋白质的理化性质
第五节 蛋白质的分类
第三章 酶
**节 概述
第二节 酶的命名和分类
第三节 酶的分子结构与功能
第四节 体内酶的特殊存在形式
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生物化学 节选

《生物化学(供临床医学、护理、检验、麻醉、口腔、影像、药学等专业使用)》是全国高职高专医药院校工学结合“十二五”规划教材。《生物化学(供临床医学、护理、检验、麻醉、口腔、影像、药学等专业使用)》内容的基本框架是生物大分子、物质代谢、基因信息传递和器官生化,共16章。《生物化学(供临床医学、护理、检验、麻醉、口腔、影像、药学等专业使用)》根据*新教学改革的要求和理念,结合我国高职教育发展特点,根据相关教学大纲和执业考试大纲的要求编写而成。《生物化学(供临床医学、护理、检验、麻醉、口腔、影像、药学等专业使用)》内容系统、全面,详略得当,图表丰富,体现“工学结合”、“工作过程导向”的思路,书中还增加了知识链接等内容,内容丰富而生动,有助于学生理论联系实践,提高学习兴趣。《生物化学(供临床医学、护理、检验、麻醉、口腔、影像、药学等专业使用)》适合高职高专临床医学、护理、检验、麻醉、口腔、影像、药学等专业使用。

生物化学 相关资料

插图:三、蛋白质的变性和沉淀1.蛋白质的变性蛋白质在某些理化因素作用下,其特定空间结构被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性。使蛋白质变性的物理因素有高温、高压、超声波、紫外线、X射线等;化学因素有强酸、强碱、浓乙醇、重金属离子、尿素、去污剂等。蛋白质变性时,空间结构剧烈变化,但不涉及一级结构的改变或肽键的断裂。即蛋白质变性的实质是由于维系蛋白质空间结构的次级键被破坏,导致蛋白质空间结构破坏,多肽链成为松散状态,原本隐藏在分子内部疏水基团暴露,蛋白质的溶解度降低(因此变性的蛋白质易沉淀)。但是,维系蛋白质胶体溶液的因素除了蛋白质分子表面的水化膜外,还有电荷,如果变性的蛋白质的溶液的pH值远离其pI,此时蛋白质仍不易沉淀。变性蛋白质在pH值接近等电点时,易聚集而沉淀。例如,煮沸的牛奶,其酪蛋白已变性,但并不沉淀;酸牛奶的pH值已接近有关蛋白质的pI,煮沸后,蛋白质即可聚集而沉淀。天然蛋白质或等电点状态的变性蛋白质经加热煮沸,多肽链相互缠绕,可变为较坚固的凝块,这种现象称为蛋白质的凝固作用。变性蛋白质除溶解度降低及易被消化外,最主要的特点是其生物学活性的丧失。如酶的催化活性,抗原抗体的特异性反应,血红蛋白的运输O2和CO2的功能,毒素的致毒作用等都可丧失。大多数蛋白质变性后,不能恢复其天然状态,有些蛋白质变性后,如设法将变性剂除去,该变性蛋白质尚能恢复其原有的结构和活性,这称为蛋白质的复性。例如用脲素和p一巯基乙醇作用于核糖核酸酶,可使该酶的天然构象破坏,失去生物学活性,去除脲素和13一巯基乙醇后,该酶的活性又逐渐的恢复。可见蛋白质变性并不是不可逆的;变性的蛋白质是否可复性,主要取决于变性程度,例如,凝固的蛋白质是不可逆的。蛋白质的变性在临床医学上具有重要意义。采用高温、高压、紫外线、酒精等,可使病原微生物体内蛋白质变性,导致其失去致病性和繁殖能力。在保存血清、疫苗抗体等生物制品时,应当保存在低温条件下,防止剧烈振荡及强光照射,避免强酸、强碱、重金属的污染,以防止蛋白质的变性失活。2.蛋白质的沉淀通过改变蛋白质的溶解度可沉淀蛋白质,常用方法有盐析法和有机溶剂沉淀法,此外还有调节pH值和改变温度等方法。盐析是指在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐(如(NH4)2S04、Na2SO2、NaCl等)使蛋白质从溶液中析出的现象。中性盐在水中溶解度高,亲水性强,和蛋白质竞争性地与水结合,破坏蛋白质的水化层。另外,中性盐又是强电解质,解离作用强,能中和蛋白质的电荷,破坏蛋白质的电荷层。因此,稳定蛋白质溶液的因素遭到破坏,蛋白质溶解度降低而从溶液中析出。盐析法沉淀蛋白质并未破坏蛋白质的天然状态,沉淀出的蛋白质没有发生变性,因此盐析法是分离制备蛋白质或蛋白类生物制剂的常用方法。如用饱和硫酸铵可使血浆中清蛋白沉淀出来,而球蛋白则在半饱和硫酸铵溶液中析出。

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